#trendsincellbiology #agrégatdeprotéines #prion #prinoide Biologie cellulaire des prions et des prinoides : état de l’art

L'alpha-synucléine s'assemble en deux types d'agrégats. (...). Ces deux formes diffèrent par leurs propriétés fonctionnelles (fixation aux cellules, toxicité, persistance et propagation).
Source iconographique et légendaire:  http://www2.cnrs.fr/presse/communique/3275.htm

La coalescence des protéines en agrégats hautement ordonnés est un signe de trouble lié au mauvais repliement des protéines, qui, lorsqu’il affecte le système nerveux central, mène à une neurodégénérescence progressive. Bien que l’identité chimique et la topologie de chaque protéine responsable soit unique, les principes présidant à leur agrégation et à leur propagation sont hautement stéréotypés. Il est maintenant clair que de tels agrégats de protéines peuvent se propager de cellule en cellule et affecter les principaux systèmes d’organes - de la même manière que les maladies à prions. Cependant, du fait que la plupart des agrégats ne se soient pas transmissibles entre individus, ils ne sont pas infectieux stricto sensu. Ainsi, ils se distinguent des prions et nous préférons les nommer « prionoides » Ici, nous passons en revue les avancées récentes dans la compréhension de la toxicité de l’agrégation des protéines affectant le cerveau. Adriano Aguzzi et Asvin K.K. Lakkaraju, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 9 octobre 2015Source : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ