Dynamique et mécanismes moléculaires autour de la protéine chaperon Hsp70

Explication du fonctionnement d'Hsp70. La protéine mal conformée pénètre dans Hsp shématisée sous forme d'un cylindre. Celui-ci va replier la protéine qui ressortira avec sa conformation définitive. (Wikipedia)
Source: http://fr.wikipedia.org/wiki/Hsp70

Les fonctions de chaperon de la protéine de choc thermique - heat shock dans le texte - (Hsp) 70 implique un mécanisme de contrôle allostérique entre le domaine de liaison nucléotidique (NBD) et le domaine de liaison au substrat polypeptidique (SBD) : la liaison de l’ATP et son hydrolyse soumet à régulation l’affinité pour les polypeptides, et la liaison polypeptidique accélère l’hydrolyse de l’ATP. Ces données suggèrent que Hsp70 existe sous deux états conformationels, au moins. Aucune donnée relative aux structures et conformations avec haute affinité pour les polypeptides  n’a été publiée ces dernières années ; la conformation avec fente de liaison sur polypeptide ouvert n’a été récemment élucidée. De plus, d’autres études biophysiques ont révélé une image plus dynamique de Hsp70, mettant en lumière les mécanismes moléculaires par lesquels Hsp70 exerce son action permissive sur le pliage des protéines. Dans cette revue, les récentes avancées sur structure et mécanisme des Hsp70s sont discutées. Matthias P. Mayer, in Trends in Biochemical Sciences – 1008, online 5 September 2013, in press
Source: Science Direct / Traduction et adaptation: NZ