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#cell #Schizosaccharomycespombe #ARN #ADN #hybrides #réparation Les hybrides transitoires ARN-ADN sont requis pour la réparation efficace des ruptures des doubles brins d’ADN

Publié le 03 novembre 2016 par Tartempion77 @NZarjevski

#cell #Schizosaccharomycespombe #ARN #ADN #hybrides #réparation Les hybrides transitoires ARN-ADN sont requis pour la réparation efficace des ruptures des doubles brins d’ADN

Les hybrides ARN-ADN, précédemment associés à une instabilité génomique, fonctionnent comme intermédiaires transitoires au cours de la réparation des cassures de l’ADN double – brin et représentent ce faisant des éléments clé du maintien de l’intégrité du génome.

Les hybrides ARN-ADN représentent une cause majeure de dégradation de l’ADN dans les cellules, et leur digestion pour les enzymes RNase H est importante pour le maintien de la stabilité génomique. Nous rapportons ici l’identification du rôle inattendu des hybrides ARN-ADN et des enzymes RNase H dans la réparation de l’ADN. A l’aide d’un modèle de Cassure Double - Brin d’ADN (CDB) mis en place chez Schizosaccharomyces pombe, nous montrons que les hybrides ARN-ADN font partie intégrante du processus de réparation CDB par recombinaison homologue (RH) et que les enzymes RNase H sont essentielles pour leur dégradation et l’efficace réalisation de la réparation de l’ADN. La délétion stabilise les hybrides ARN-ADN autour des sites CDB et provoque une forte altération du recrutement du complexe protéique RPA de liaison à l’ADN simple brin. En revanche, la surexpression de la RNase H1 déstabilise ces hybrides, menant à une excision du simple brin d’ADN et à un recrutement du complexe RPA excessifs, ainsi qu’à une perte sévère des régions répétées autour des CDBs. Notre étude défie le modèle existant de réparation CDB par recombinaison homologue et révèle le rôle surprenant des hybrides ARN-ADN dans le maintien de la stabilité génomique.  Corina Ohle, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 27 octobre 2016
Source iconographique, légendaire et rédactionnelle: Science Direct / Traduction et adaptation : NZ

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