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#cell #protéineaster #transport #cholestérol Les Protéines Aster Facilitent le Transport du Cholestérol non vésiculaire depuis la Membrane Plasmique jusqu’au Réticulum Endoplasmique dans les Cellules de Mammifères

Publié le 14 septembre 2018 par Tartempion77 @NZarjevski

#cell #protéineaster #transport #cholestérol Les Protéines Aster Facilitent le Transport du Cholestérol non vésiculaire depuis la Membrane Plasmique jusqu’au Réticulum Endoplasmique dans les Cellules de Mammifères

GRAM = Domaine GRAM
ASTER DOMAIN = Domaine ASTER
ACAT  = Acetyl-CoA acetyl - transférase
PM = Membrane Plasmique
ER = Réticulum Endoplasmique


Les mécanismes qui sous-tendent le transport des stérols dans les cellules de mammifères ne sont que peu compris. En particulier, la manière dont le cholestérol internalisé à partir des HDL est rendu disponible à la cellule pour son stockage et sa modification reste inconnue. Ici, nous décrivons trois protéines résidentes du Réticulum Endoplasmique (RE), Aster-A, Aster-B, Aster-C, qui lient le cholestérol et facilitent son élimination de la membrane plasmique. La structure cristalline du domaine central de Aster-A ressemble plus généralement à l’élément de liaison aux stérols des protéines de liaison des protéines StARD (protéine de régulation aigue des stéroïdes), mais les différences observées dans la poche Aster résultent en un mode distinct de liaison du ligand. Le domaine N-terminal GRAM se lie à la phosphatidylsérine et médie le recrutement d’Aster au niveau des sites de contact membranaires du RE en réponse à l’accumulation de cholestérol au niveau de la membrane plasmique. Les souris dépourvues d’Aster-B sont déficientes en esters de cholestérol surrénalien et sur le plan de la stéroïdogénèse, du fait d’une inaptitude à transporter le cholestérol à partir du récepteur scavenger de classe B type 1 (SR-B1) jusqu’au RE. Ces résultats identifient une voie non vésiculaire pour le trafic des stérols de la membrane plasmique au RE chez les mammifères. Jaspreet Sandhu, et al, dans Cell, publication en ligne en avant-première, 13 septembre 2018
Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : ScienceDirect / Traduction et adaptation : NZ

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