#trendsincellbiology #actinenucléaire ADN Actine Nucléaire et Protéines liant l’Actine dans la Réparation de l’ADN

Actine dans le Compartiment NucléaireNucleus = NoyauG-actin = G-actineChromatin remodeling = Remodelage de la chromatineDNA repair = Réparation de l'ADNactin-containing complexe = complexe contenant de l'actineactin-bindng proteins = protéines liant l'actineL’actine est activement importée dans le noyau par l’importine-9 et exportée par l’exportine-6. Dans le noyau, l’actine se lie à diverses protéines (…) et est incorporée dans des complexes plus importants comme les remodeleurs de chromatine. Les filaments nucléaires d’actine se forment d’une manière spécifique à l’espèce et peut se lier au pore nucléaire. (…).

L’actine nucléaire a été impliquée dans une variété de processus liés à l’ADN, remodelage de l’actine; incluant transcription, réplication, et réparation de l’ADN. Cependant, la compréhension du mécanisme d'action de l’actine dans ces processus est limitée, en grande partie du fait du manque d’outils permettant de poursuivre des recherches relatives aux rôles spécifiques de l’actine, c’est-à-dire ceux distincts de ses fonctions cytoplasmiques. De récentes découvertes soutiennent un modèle d’homologie dirigée dans la réparation des ruptures de double brin d’ADN (DSB) dans lequel un complexe ARP2 et ARP3 (les protéines de liaison de l’actine 2 et 3 se lient au niveau du site de rupture et agissent de concert avec l’actine pour activer le regroupement des DSB et la réparation dirigée par l’homologie. Plus tard, il a été rapporté que la relocalisation des DSBs de l’hétérochromatine vers la périphérie nucléaire chez Drosophila est ARP2/3-dépendante et guidée par l’acine-myosine. Ici, nous fournissons un aperçu du rôle de l’acine nucléaire et des protéines de liaison de l’actine dans la réparation de l’ADN, et formulons une évaluation critique des outils expérimentaux utilisés et des effets indirects potentiellement induits. Verena Hurst, et al, dans Trends in Cell Biology, publication en ligne en avant-première, 4 avril 2019
Source iconographique, légendaire et rédactionnelle : Science Direct / Traduction et adaptation : NZ